Un altro importante tassello è stato aggiunto alla complessa mappa del funzionamento della proteina p53, fondamentale barriera antitumorale, grazie alla scoperta di nuove interazioni: in particolare quella con una proteina che, se inibita, scatena l’attivazione della p53 e quindi blocca la proliferazione cellulare.

È il risultato di una ricerca condotta da un gruppo di ricercatori del Laboratorio Nazionale del Consorzio Interuniversitario per le Biotecnologie (LNCIB) e dell’Università degli Studi di Trieste e pubblicata sulla rivista Proceedings of the National Academy of Sciences.

La proteina p53, che risulta “alterata” in oltre la metà dei tumori, svolge un’importante azione di controllo sull’integrità del genoma prevenendo lo sviluppo del cancro. Il suo funzionamento è regolato dall’interazione con altre proteine, una sorta di nodi all’interno di un complesso circuito molecolare; una conoscenza globale di questa “rete” è, quindi, essenziale per comprendere la funzione normale e aberrante della p53 nel cancro. Data la complessità degli studi sull’uomo, il gruppo di ricerca guidato dal Licio.

Collavin, ricercatore del Dipartimento di Scienze della Vita dell’Università di Trieste, si è orientato sul moscerino della frutta Drosophila melanogaster. Questo organismo, ben noto e molto usato nella ricerca genetica, presenta, infatti, un numero ridotto di geni; nello specifico, un gene p53 simile all’antenato da cui sono derivati quelli della famiglia di p53 nell’uomo.

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La distrofia muscolare di Duchenne (Dmd) è una malattia genetica caratterizzata dalla perdita della distrofina, proteina che provvede alla corretta stabilità meccanica del muscolo durante la contrazione. Questa grave patologia comporta la degenerazione del tessuto muscolare e provoca la progressiva e irreversibile perdita delle capacità motorie e respiratorie.

Un bambino su tremila nasce affetto da Dmd a causa di mutazioni sul cromosoma X che alterano il gene della distrofina e, sebbene gli approcci terapeutici siano numerosi, non è ancora disponibile, ad oggi, una cura efficace.
Una strategia molecolare promettente è quella che mira ad aumentare nel muscolo distrofico i livelli della proteina ‘utrofina’, un omologo funzionale della distrofina.
In tale contesto, un gruppo di ricercatori dell’Istituto di biologia e patologia molecolari (Ibpm) e dell’Istituto di neurobiologia e medicina molecolare (Inmm) ha testato e brevettato una molecola sintetica, denominata ‘Jazz’, rivelatasi altamente efficace in modelli murini affetti da Dmd.

“Normalmente, nel muscolo l’utrofina è molto espressa al momento della nascita ma poi si attenua con la crescita”

spiega Claudio Passananti, ricercatore dell’Ibpm-Cnr.

“Grazie al piccolo gene regolatore sintetico ‘Jazz’, appropriatamente inserito nel Dna dei topi, abbiamo ottenuto un aumento del livello di utrofina che si è rivelato utile a sostituire le funzioni normalmente espletate dall’enorme gene della distrofina, che si estende per ben 2.5 megabasi di Dna nel cromosoma X”. 

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Si chiama Pumilio ed è una proteina prodotta dalle cellule nervose (neuroni) già nelle prime fasi dello formazione del nostro cervello. Il suo compito è quello di regolare lo sviluppo dei neuroni, dando loro quelle forme e strutture che li rendono adatti a svolgere la loro funzione principale, vale a dire ricevere e trasmettere informazioni.

Se viene prodotta in eccesso o in difetto, può dar luogo ad alterazioni della forma della cellula e quindi a gravi forme di ritardo mentale. A scoprire l’importante funzione della proteina Pumilio è stato un gruppo internazionale di ricercatori a cui partecipa anche Paolo Macchi del Centro interdipartimentale per la Biologia integrata dell’Università di Trento.

Per capire meglio la portata di questa scoperta scientifica, resa nota alla comunità internazionale attraverso un articolo pubblicato nei giorni scorsi sulla prestigiosa rivista PNAS (Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America), occorre addentrarsi nei segreti della nostro cervello e della nostra storia evolutiva.

La cellula nervosa assomiglia ad un albero, ricco di rami e foglie. Proprio alle foglie possono essere paragonate le sinapsi, i punti attraverso cui avviene il passaggio di informazioni tra i neuroni.

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La cardiopatia ischemica è la principale causa di morte nei paesi industrializzati. Nonostante i recenti progressi nel trattamento dello scompenso cardiaco, le terapie farmacologiche risultano ancora inadeguate. Due studi indipendenti, condotti da Antonio Baldini e Gabriella Minchiotti, rispettivamente direttore e ricercatrice dell’Istituto di genetica e biofisica ‘Adriano Buzzati Traverso’ (Igb-Cnr) di Napoli, aggiungono nuove conoscenze ai meccanismi della biologia delle cellule staminali cardiache.

Il primo lavoro, pubblicato sulla prestigiosa rivista Circulation Research (organo ufficiale dell’American Heart Association), riguarda la proteina Cripto.

“Una molecola”, spiega Gabriella Minchiotti, “in grado di promuovere il differenziamento delle cellule staminali in cardiomiociti, agendo come interruttore molecolare nelle primissime fasi dello sviluppo embrionale dei mammiferi: se accesa determina il ‘destino cardiaco’ delle cellule; se spenta o assente blocca la cardiogenesi, promuovendo la formazione di neuroni”.

Ulteriori studi su questa proteina nelle cellule staminali embrionali del topo, hanno portato all’identificazione di due nuove molecole: un recettore di membrana ‘APJ’ ed il suo ‘ligando Apelina’, entrambi bersagli dell’azione di Cripto nel processo molecolare che determina il destino cardiaco delle cellule staminali.

I risultati dimostrano che

“esiste una relazione funzionale fra Cripto e sistema APJ/Apelina e che queste molecole svolgono una funzione fondamentale nel differenziamento cardiaco delle cellule staminali”,

continua la ricercatrice. Il lavoro apre nuovi orizzonti sia nella comprensione dei meccanismi molecolari della cardiogenesi sia nella ricerca sul cancro.

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E’ stato appena pubblicato sulla prestigiosa rivista Nature Chemistry un articolo sullo sviluppo di nuovi farmaci antitumorali.

La ricerca è stata interamente condotta da ricercatori dell’Università degli Studi di Milano: dal Molecular Modeling Group del Prof. Maurizio Sironi e del Dott. Stefano Pieraccini del Dipartimento di Chimica Fisica ed Elettrochimica, dal gruppo di sintesi della Prof.ssa Giovanna Speranza e del Prof. Paolo Manitto del Dipartimento di Chimica Organica e dalla Dott.ssa Graziella Cappelletti del Dipartimento di Biologia.

La ricerca si è focalizzata sulla tubulina, una proteina essenziale per il processo di divisione delle cellule, la cui moltiplicazione incontrollata ha un ruolo centrale nello sviluppo dei tumori.

Le molecole di tubulina si possono infatti impilare l’una sull’altra formando dei lunghi filamenti che si uniscono formando una sorta di tubo cavo, detto microtubulo (da cui deriva il nome della proteina).

Nel corso della divisione cellulare, il microtubulo svolge un ruolo fondamentale per distribuire le copie dei cromosomi della cellula madre fra le due cellule figlie.
Bloccare la crescita del microtubulo impedisce quindi la divisione cellulare.
Attualmente, diversi farmaci antitumorali, ad esempio alcuni principi attivi ricavati dalla pianta della vinca, usano proprio questa strategia per bloccare la proliferazione delle cellule tumorali.
Tuttavia, le cellule tumorali possono andare incontro a mutazioni che purtroppo le rendono resistenti ai farmaci esistenti.

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Grazie a un approccio sperimentale innovativo sviluppato da un team di scienziati dell’IFOM di Milano diretto da Marco Foiani in collaborazione con l’Università degli Studi di Milano, è stato visualizzato per la prima volta nella sua complessità tridimensionale il processo regolato dalla proteina Top2 per tutelare la stabilità del DNA, difendendo l’organismo dall’insorgenza spontanea di mutazioni e quindi di tumori: si tratta di una configurazione spaziale che ricorda le manovre acrobatiche di un aereo.

La ricerca, pubblicata oggi on line su Cell, contribuisce a chiarire le basi molecolari del meccanismo di formazione del cancro e apre la strada allo sviluppo di cure anticancro mirate.

Si tratta di un loop, una configurazione spaziale circolare simile a quella disegnata da un volo acrobatico, ed è il processo molecolare regolato dalla proteina Top2 per tutelare il nostro organismo dall’insorgenza tumorale causata da quei fenomeni di instabilità genomica che si possono verificare durante la riproduzione cellulare anche in assenza di fattori di rischio esterni.

La salute delle cellule del nostro organismo è legata infatti al corretto funzionamento di una serie di meccanismi preposti alla regolazione del ciclo di riproduzione cellulare, durante il quale la cellula si divide per originare due nuove cellule.

Al momento della replicazione, il DNA della cellula madre, avvolto su sé stesso innumerevoli volte, si sdoppia affinché le cellule figlie possano ereditare l'intero corredo genetico e, per riuscire a farlo, ha bisogno di essere disteso e poi riavvolto.

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Con il termine sieroproteine si intende una famiglia di proteine che rimane nel siero a seguito del processo di caseificazione.

Tale processo infatti consiste nella precipitazione delle caseine del latte e di parte del grasso.

Le sieroproteine costituiscono un prodotto ad altissimo valore biologico (assimilabile dall’organismo al 95%) e sono presenti nel latte di vacca, capra e pecora in concentrazioni che variano da una specie animale all’altra.

Le sieroproteine vengono recuperate dall’industria casearia solo in minima parte, attraverso la produzione della ricotta, un prodotto dai consumi comunque limitati, specialmente al nord Italia.

Vantando ottime proprietà funzionali, vengono impiegate anche per assorbire l’acqua, formare gel ed emulsioni, ma anche per sostituire il sapore del grasso ed esaltare gusto e aromi dei cibi in generale; per questo entrano a pieno titolo nell’industria alimentare e quindi nei settore di pasta, cioccolato, biscotti, maionese, sughi, gelati e via dicendo.

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